Молекулярна структура основного білка легкого ланцюга глідеосоми плазмодія.
Команда дослідників під керівництвом співробітника Європейської лабораторії молекулярної біології (European Molecular Biology Laboratory, EMBL) Християна Льова (Christian Löw) розкриває таємниці ковзного руху паразитів сімейства Apicomplexa, що викликають малярію і токсоплазмоз.
Ковзання - тип руху, під час якого клітина рухається вздовж поверхні, не змінюючи своєї форми. Ця форма пересування рідкісна, зустрічається тільки у паразитів з сімейства Apicomplexa, серед яких добре відомі Plasmodium і Toxoplasma. Обидва паразити мають величезний вплив на здоров'я людства. Плазмодій - це 228 мільйонів малярійних інфекцій і близько 400 000 смертей на рік. Токсоплазмою вражена третина людської популяції, інфекція особливо небезпечна під час вагітності (і ми пам'ятаємо, що п'ята частина випадків захворювання на шизофренію може бути пов'язана з токсоплазмозом).
Здатність до ковзання дозволяє апікомплексам потрапляти в організм господаря і переміщатися між клітинами. Наприклад, після укусу комара плазмодій проковзує між клітинами шкіри людину, перш ніж потрапити в кровоносні судини. Цей тип руху заснований на актині та міозині, це ті ж білки, що забезпечують рух м'язів людини та інших хребетних. Міозин - це своєрідні молекулярні «ніжки», які «марширують» уздовж актинових ниток.
У апікомплексів міозин взаємодіє з кількома іншими білками, які разом утворюють комплекс, званий глідеосомою. Механізм роботи глидеосоми вивчений погано, в тому числі і тому, що молекулярна структура більшості білків глидеосоми невідома. Однак розуміння цього механізму могло б сприяти розробці ліків, що запобігають збиранню глідеосоми і тим самим зупиняють розвиток таких захворювань, як малярія і токсоплазмоз.
В EMBL вивчили молекулярну структуру основних легких ланцюгів (ELCs), глидеосомних білків, що безпосередньо зв'язуються з міозином. Відомо, що вони необхідні для ковзання, але досі їх структура і роль були невідомі. Тепер же отримано дані про молекулярні структури Toxoplasma gondii і Plasmodium falciparum, що зв'язуються з міозином. Під час дослідження використовувалися методи рентгеноструктурної кристалографії і ядерного магнітного резонансу.
У роботі, опублікованій в журналі Communications Biology, повідомляється, що ELCs працюють як «молекулярні ходулі» - після зв'язування з міозином вони стають жорсткими і працюють як важелі. Ця жорсткість дозволяє міозину робити довші кроки, що, ймовірно, прискорює ковзання паразита.
Була розглянута і роль кальцію, передбачуваного регулятора ковзання, у взаємодії між ELCs і міозином. Виявилося, що кальцій безпосередньо не впливає на структуру основних легких ланцюгів, але підвищує стабільність комплексу ELC-міозин. Цей несподіваний результат показує, що архітектура глідеосоми все ще приховує багато невідомих.